Anatomia-Léxico

Tripsinogênio

Definição - O que é Tripsinogênio?

O tripsinogênio é o precursor inativo, um assim chamado Proenzima, uma enzima produzida no pâncreas, chamada pâncreas. Juntamente com a secreção pancreática remanescente, o chamado pâncreas, a pró-enzima tripsinogênio é liberada através dos dutos pancreáticos no duodeno, parte do intestino delgado. É aqui que ocorre a ativação da enzima tripsina.

Esta enzima é chamada de "Hidrolase"categorizado, ou seja, é capaz de dividir as conexões entre os aminoácidos individuais. Esse processo ocorre no Intestino delgado em vez disso, que decompõe as proteínas ingeridas através dos alimentos em fragmentos menores de aminoácidos, o que permite que sejam absorvidos pelo corpo.

Como é feita a ativação para tripsina?

A ativação do tripsinogênio em tripsina pode ocorrer de duas maneiras diferentes. Em ambas as formas, a ativação não ocorre na área do pâncreas ou de seus dutos, mas apenas na área do duodeno, uma parte do intestino delgado.

Outra enzima é necessária para uma possibilidade de ativação da tripsina. Esta enzima é produzida na borda em escova, ou seja, nas células superficiais do duodeno. É chamado Enteropeptidase ou Enterokinase. A enzima está entre as Hidrolases categorizado. Isso significa que eles podem clivar reversivelmente os compostos de aminoácidos individuais, que dão à pró-enzima tripsinogênio sua estrutura, ao consumir moléculas de água. Quando o tripsinogênio é ativado em tripsina, uma cadeia de seis aminoácidos, um chamado hexapeptídeo, é separada da pró-enzima tripsinogênio durante o consumo de água. Isso cria uma cadeia de aminoácidos encurtada em comparação com antes. O processo é chamado proteólise limitada. No entanto, a enzima agora está em sua forma ativa e pode dividir outras cadeias de aminoácidos para ser capaz de quebrar e digerir proteínas.
A segunda variante de ativação do tripsinogênio em tripsina é representada pela enzima já ativa tripsina. A tripsina pode não apenas dividir proteínas estranhas em cadeias de aminoácidos menores, mas também encurtar as pró-enzimas do próprio corpo, como o tripsinogênio, em vários aminoácidos. A tripsina gosta especialmente de se dividir após o sexto aminoácido do tripsinogênio. Isso significa que um hexapeptídeo é separado, o que converte o tripsinogênio em sua forma ativa, a tripsina. Além do tripsinogênio, a tripsina ativa pode converter três outras enzimas que são importantes para a digestão em sua forma ativa. Dois fatores que não são inicialmente óbvios também são importantes para a ativação. Por outro lado, o efeito da tripsina é particularmente bom em um valor de pH ligeiramente básico de 7 a 8, o que significa que o tripsinogênio está cada vez mais ativado. Por outro lado, o tripsinogênio é liberado no pâncreas com um inibidor de tripsina. Isso evita a ativação prematura no pâncreas e só é decomposto no duodeno.

Onde o tripsinogênio é feito?

A pró-enzima tripsinogênio é formulada aproximadamente no pâncreas. Esta mentira na parte superior do abdômen à esquerda do estômago. O pâncreas ainda pode ser dividido em duas partes:

Do parte endócrina produz hormônios como insulina para a regulação do equilíbrio do açúcar, que atua dentro do corpo.
Do parte exócrinaque constitui a maior parte do pâncreas, produz o pâncreas, que é a pró-enzima Tripsinogênio e desempenha um papel importante na digestão.

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Quais são os valores normais?

Como o tripsinogênio é normalmente passado pelos dutos do pâncreas diretamente para o intestino delgado, geralmente não há tripsinogênio no sangue, o que significa que os valores normais se aproximam de zero.

Se o tripsinogênio for detectado no sangue, a descoberta definitivamente indica um processo patológico. Aqui, por exemplo, vem um agudo Pancreatite e um Fibrose cística em questão. A tripsina é testada como parte da triagem neonatal.

O que o tripsinogênio tem a ver com a fibrose cística?

Na fibrose cística, também chamada de fibrose cística, uma mutação no genoma resulta em uma alteração na composição da secreção das glândulas, que liberam sua secreção para a superfície do corpo, como o intestino. A secreção torna-se significativamente mais viscosa, o que significa que pode ser liberada mais lentamente.

Isso é particularmente crítico no caso do pâncreas. Devido ao maior tempo de residência nas passagens do pâncreas, a secreção tem um efeito aumentado dentro do órgão. Como o tripsinogênio também é cada vez mais ativado em tripsina, ocorre a digestão do próprio corpo, o que pode resultar em pancreatite aguda.

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O que é tripsina?

A tripsina é uma enzima que surge de um precursor inativo, a pró-enzima tripsinogênio, e desempenha um papel importante na digestão de proteínas. O tripsinogênio pró-enzima vem da parte exócrina do pâncreas. Essa pró-enzima é ativada de duas maneiras diferentes. Por outro lado, com o auxílio da enzima enteropeptidase, uma cadeia de aminoácidos composta por seis aminoácidos é dividida. Por outro lado, a tripsina pode se ativar. Aqui, também, uma cadeia de aminoácidos composta de seis aminoácidos é dividida. A tripsina ativa também pode fazer as três pró-enzimas Procarboxipeptidases, Proaminopeptidases e Quimotripsinogênio converter em suas três enzimas ativas pela divisão de uma cadeia de aminoácidos. Essas três enzimas também estão envolvidas na digestão das proteínas.

A tripsina é classificada como uma enzima na categoria de Hidrolases categorizado. Isso significa que eles podem dividir reversivelmente as conexões entre os aminoácidos ao consumir água. A capacidade de dividir as cadeias de aminoácidos atinge um máximo no pâncreas ligeiramente básico com valores de pH entre 7 e 8. Essa propriedade é essencial para o processo digestivo.

Depois das enzimas na saliva da boca, a tripsina representa a segunda etapa na clivagem das proteínas. A enzima não cliva a cadeia de aminoácidos das proteínas de fora, mas divide toda a cadeia em vários pequenos fragmentos, que são então encurtados por outras enzimas para que sejam pode ser absorvido pelo corpo através da mucosa intestinal.

Mais informações podem ser encontradas aqui: Tripsina

O que acontece com a deficiência de tripsina?

Com a falta de tripsina, a digestão das proteínas é perturbada. A seguir, menos aminoácidos são absorvidos pelo corpo. Uma vez que alguns aminoácidos são essenciais para o corpo humano, já que não podem ser produzidos pela modificação dos aminoácidos existentes ou por sua própria síntese, ocorrem sintomas de deficiência após um certo tempo, que se não tratados podem ter consequências graves.

Além disso, pode acontecer que os estoques de aminoácidos do corpo, como as proteínas dos músculos, sejam utilizados, o que leva à perda de peso e diminuição da resiliência.

Deficiência de alfa-1 antitripsina

A deficiência de alfa-1 antitripsina costuma ser causada por um defeito genético. A alfa-1-antitripsina é uma enzima que inibe o funcionamento de outras enzimas. As enzimas que são inibidas no processo normalmente têm a função de quebrar as proteínas, fazendo-as perder sua função. Assim, a alfa-1-antitripsina também pode ser usada como Inibidor de proteinase são designados.

As enzimas que são inibidas pela alfa-1-antitripsina ocorrem principalmente em processos inflamatórios e são principalmente Quimotripsina, tripsina, plasmina, elastase e Trombina.

A inibição da elastase é de particular importância aqui. Como regra, a elastase decompõe a elastina, que se encontra principalmente nos pulmões. A elastina é uma proteína estrutural que é amplamente responsável pela elasticidade dos pulmões. Se houver falta de inibidores da elastase, como a alfa-1-antitripsina, isso pode levar ao aumento da atividade da elastase nos pulmões. Aqui, como em qualquer outra parte do corpo, a elastase quebra as proteínas, mas isso afeta o próprio tecido do corpo nos pulmões. Isso leva a danos massivos ao tecido pulmonar, o que inevitavelmente restringe a função pulmonar. Os sintomas que se desenvolvem a partir dele incluem Tosse, falta de ar e estreitamento das vias respiratórias. Além disso, o fígado, que é o principal responsável pela produção de elastase, pode ter valores hepáticos elevados e ser ainda mais danificado pela congestão biliar.

Mais informações podem ser encontradas aqui: Deficiência de alfa-1 antitripsina